Enzimas

Uma enzima, um grande catalisador protéico altamente específico, acelera os ritmos anterógrado e reverso das reações químicas dentro do organismo sem ser consumida nem modificada durante a reação.  As enzimas governam apenas reações que poderiam ocorrer normalmente, porém com um ritmo mais lento. De certa forma, as enzimas reduzem a energia de ativação (influxo de energia indispensável para iniciar uma reação) necessária para que seu ritmo possa ser modificado. A ação enzimática ocorre sem alterar as constantes de equilíbrio e a energia total liberada na reação.

O início (ativação) de uma reação não-catalisada requer muito mais energia que outra catalisada. O ritmo de uma reação catalisada pode ser milhares ou bilhares de vezes mais rápido que uma reação não-catalisada.

A maioria das reações catalisadas por enzimas prossegue em três etapas. A enzima se combina primeiro com seu substrato para formar um complexo enzima-substrato. A seguir, esse complexo é transformado em um outro complexo, enzima-intermediário, que a seguir será modificado para um complexo enzima-produto que se dissocia rapidamente em produto livre e na enzima liberada sem qualquer modificação.

As enzimas possuem a propriedade ímpar de não serem alteradas prontamente pelas reações que elas afetam. Consequentemente, as enzimas específicas são reutilizadas continuamente.

Uma única célula contém milhares de enzimas diferentes, cada uma delas com uma função específica que catalisa uma reação celular distinta.  Nem todas as enzimas operam com o mesmo ritmo, algumas operam mais lentamente e outras mais rapidamente.

O pH e a temperatura afetam drasticamente a atividade enzimática. Para algumas enzimas, a atividade máxima requer uma acidez relativamente alta, enquanto outras evidenciam seu funcionamento ótimo no lado alcalino da neutralidade. Esse efeito do pH sobre a dinâmica das enzimas é observado porque uma modificação na concentração hidrogeniôntica  dos líquidos altera o equilíbrio entre os complexos carregados positiva e negativamente nos aminoácidos das enzimas. As elevações na temperatura em geral aceleram a reatividade enzimática. No entanto, quando a temperatura sobe acima de 40° a 50º C, as enzimas protéicas sofrem uma desnaturação permanente e sua atividade cessa.

A interação com seu substrato específico representa uma característica ímpar da estrutura globular tridimensional de uma enzima. A interação funciona como uma chave encaixando-se em uma fechadura. A enzima é ligada quando seu lugar ativo se une através de um “encaixe perfeito” com o local ativo existente no substrato. Com a formação de um complexo enzima-substrato, a cisão das ligações químicas acaba formando um novo produto com novas ligações, liberando a enzima para agir sobre outro substrato. Somente a enzima correta consegue ativar um determinado substrato.   

Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula. Existem dois modos de regulação enzimática mais conhecidos:

>>      Modulação Alostérica: Ocorre nas enzimas que possuem um sítio de modulação, ou alostérico, onde se liga de forma não-covalente um modulador alostérico que pode ser positivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a enzima). A ligação do modulador induz a modificações conformes na estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade desta para com os seus substratos; Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por "feed-back", onde o próprio produto da reação atua como modulador da enzima que a catalisa.

Várias substâncias podem inibir a atividade enzimática de forma a tornar mais lento o ritmo de uma reação. Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. Os inibidores podem ser reversíveis ou irreversíveis, de acordo com a estabilidade gerada pela sua ligação com a enzima:

>>      Os inibidores irreversíveis se ligam às enzimas levando a inativação definitiva desta. Estes inibidores são bastante tóxicos para o organismo já que não são específicos, sendo capazes de deixar inativo qualquer enzima.

>>      Os inibidores reversíveis podem ser divididos em dois grupos: os competitivos e os não-competitivos. Essa divisão é baseada na presença ou não de competição entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima.

>      Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Estas moléculas apresentam configuração semelhante ao substrato e por isso são capazes de se ligarem ao centro ativo da enzima. Eles produzem um complexo enzima-inibidor que é semelhante ao complexo enzima-substrato.

>      Os inibidores não-competitivos não têm semelhança estrutural com o substrato de reação que inibem. A sua inibição se dá pela sua ligação a radicais que não pertencem ao grupo ativo. Esta ligação vai alterar a estrutura da enzima e inviabilizando a sua catálise.