Consumo Máximo de Oxigênio (VO2 máx)

O VO₂ máx é a capacidade máxima que o organismo tem de captar, transportar e utilizar o oxigênio. O VO₂ está relacionado a três sistemas do nosso organismo, que são eles: o sistema respiratório (responsável pela captação de oxigênio), o sistema cardiovascular (responsável pelo transporte de oxigênio no sangue) e o sistema muscular (responsável pela utilização de oxigênio, principalmente durante o exercício físico, para geração ou fornecimento de energia).

O VO₂ máx proporciona uma medida quantitativa da capacidade do indivíduo para a ressíntese aeróbia de ATP. Isso torna o VO₂ máx um importante determinante da capacidade de realizar um exercício de alta intensidade por mais de 4 ou 5 minutos. A possibilidade de alcançar um VO₂ máx alto comporta um significado fisiológico importante além de seu papel que consiste em permitir o metabolismo energético. Uma alta potência aeróbia requer a resposta integrada e de alto nível de diversos sistemas de apoio fisiológico.

O VO₂ máx depende de duas variáveis: o débito cardíaco (quanto de sangue o coração bombeia por minuto) e a diferença arteriovenosa de oxigênio (diferença entre a quantidade de oxigênio que chega às células pela artéria e a quantidade de oxigênio que deixa as células nas veias).

Para aumentar o VO₂ máx os treinamentos devem ter como foco a melhora no débito cardíaco por meio de adaptações cardiovasculares, ou seja, o aumento no número de mitocôndrias, de capilares sanguíneos, do volume sanguíneo e das hemácias. Além disso, é preciso estimular a melhora na atividade de enzimas oxidativas, aumento na atividade contrátil cardíaca, e também do aumento da resposta pulmonar. Para isso, pesquisadores apontam os treinamentos em intensidades próximas ao VO₂ máx como os mais indicados para melhorar esse índice, ou seja, acima de 85%.

O VO₂ máx começar a declinar após os 25 anos de idade com um ritmo de aproximadamente de 1% por ano, de forma que, aos 55 anos, será em média cerca de 27% abaixo dos valores relatados para as pessoas de 20 anos de idade, consequentemente a pessoa em processo de envelhecimento terá um VO₂ máx ainda mais baixo que esses valores. O declínio de VO₂ máx pode ser atribuído ao processo de envelhecimento na redução da capacidade cardíaca e na diferença da oxigenação arteriovenosa. Os batimentos cardíacos máximos diminuem de 6 a 10 batimentos por minuto por década e é responsável pela diminuição da capacidade respiratória. No entanto, a redução do volume sanguíneo durante o exercício máximo no idoso, também contribui para a diminuição da capacidade cardíaca. Logo, em pessoas idosas há uma diminuição do volume sanguíneo, diminuição da capacidade cardíaca, diminuição a contratilidade ventricular, diminuição da capacidade vascular, e ainda diminui a capacidade de utilização do oxigênio durante os exercícios físicos no músculo.
 

Enzimas

Uma enzima, um grande catalisador protéico altamente específico, acelera os ritmos anterógrado e reverso das reações químicas dentro do organismo sem ser consumida nem modificada durante a reação.  As enzimas governam apenas reações que poderiam ocorrer normalmente, porém com um ritmo mais lento. De certa forma, as enzimas reduzem a energia de ativação (influxo de energia indispensável para iniciar uma reação) necessária para que seu ritmo possa ser modificado. A ação enzimática ocorre sem alterar as constantes de equilíbrio e a energia total liberada na reação.

O início (ativação) de uma reação não-catalisada requer muito mais energia que outra catalisada. O ritmo de uma reação catalisada pode ser milhares ou bilhares de vezes mais rápido que uma reação não-catalisada.

A maioria das reações catalisadas por enzimas prossegue em três etapas. A enzima se combina primeiro com seu substrato para formar um complexo enzima-substrato. A seguir, esse complexo é transformado em um outro complexo, enzima-intermediário, que a seguir será modificado para um complexo enzima-produto que se dissocia rapidamente em produto livre e na enzima liberada sem qualquer modificação.

As enzimas possuem a propriedade ímpar de não serem alteradas prontamente pelas reações que elas afetam. Consequentemente, as enzimas específicas são reutilizadas continuamente.

Uma única célula contém milhares de enzimas diferentes, cada uma delas com uma função específica que catalisa uma reação celular distinta.  Nem todas as enzimas operam com o mesmo ritmo, algumas operam mais lentamente e outras mais rapidamente.

O pH e a temperatura afetam drasticamente a atividade enzimática. Para algumas enzimas, a atividade máxima requer uma acidez relativamente alta, enquanto outras evidenciam seu funcionamento ótimo no lado alcalino da neutralidade. Esse efeito do pH sobre a dinâmica das enzimas é observado porque uma modificação na concentração hidrogeniôntica  dos líquidos altera o equilíbrio entre os complexos carregados positiva e negativamente nos aminoácidos das enzimas. As elevações na temperatura em geral aceleram a reatividade enzimática. No entanto, quando a temperatura sobe acima de 40° a 50º C, as enzimas protéicas sofrem uma desnaturação permanente e sua atividade cessa.

A interação com seu substrato específico representa uma característica ímpar da estrutura globular tridimensional de uma enzima. A interação funciona como uma chave encaixando-se em uma fechadura. A enzima é ligada quando seu lugar ativo se une através de um “encaixe perfeito” com o local ativo existente no substrato. Com a formação de um complexo enzima-substrato, a cisão das ligações químicas acaba formando um novo produto com novas ligações, liberando a enzima para agir sobre outro substrato. Somente a enzima correta consegue ativar um determinado substrato.   

Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula. Existem dois modos de regulação enzimática mais conhecidos:

>>      Modulação Alostérica: Ocorre nas enzimas que possuem um sítio de modulação, ou alostérico, onde se liga de forma não-covalente um modulador alostérico que pode ser positivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a enzima). A ligação do modulador induz a modificações conformes na estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade desta para com os seus substratos; Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por "feed-back", onde o próprio produto da reação atua como modulador da enzima que a catalisa.

Várias substâncias podem inibir a atividade enzimática de forma a tornar mais lento o ritmo de uma reação. Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. Os inibidores podem ser reversíveis ou irreversíveis, de acordo com a estabilidade gerada pela sua ligação com a enzima:

>>      Os inibidores irreversíveis se ligam às enzimas levando a inativação definitiva desta. Estes inibidores são bastante tóxicos para o organismo já que não são específicos, sendo capazes de deixar inativo qualquer enzima.

>>      Os inibidores reversíveis podem ser divididos em dois grupos: os competitivos e os não-competitivos. Essa divisão é baseada na presença ou não de competição entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima.

>      Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Estas moléculas apresentam configuração semelhante ao substrato e por isso são capazes de se ligarem ao centro ativo da enzima. Eles produzem um complexo enzima-inibidor que é semelhante ao complexo enzima-substrato.

>      Os inibidores não-competitivos não têm semelhança estrutural com o substrato de reação que inibem. A sua inibição se dá pela sua ligação a radicais que não pertencem ao grupo ativo. Esta ligação vai alterar a estrutura da enzima e inviabilizando a sua catálise.